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Los biólogos moleculares de Estados Unidos lograron hacer las primeras fotos tridimensionales de las proteínas de la envoltura del coronavirus SARS-CoV-2 que causó un brote de neumonía en China. La estructura atómica de la envoltura le permite al nuevo coronavirus unirse a ciertos receptores mucho mejor que lo hace el virus SARS.
"Encontramos pruebas biofísicas y estructurales de que las proteínas de la envoltura del 2019-nCoV [nombre provisional del SARS-CoV-2] se adhieren a los receptores de las células infectadas con mayor fuerza que el SARS. Además, hemos confirmado que varios de los anticuerpos ya conocidos que neutralizan el SARS, no pueden unirse a las proteínas del nuevo coronavirus", señalaron los investigadores.
Los biólogos de la Universidad de Texas en Austin (EEUU) y sus colegas del Instituto Nacional de Alergia y Enfermedades Infecciosas de EEUU, obtuvieron las primeras imágenes de la envoltura del virus de una resolución muy alta utilizando cristalografía de rayos X. Así, se acercaron a la posibilidad de revelar los mecanismos exactos de la propagación del SARS-CoV-2 de persona a persona.
Las imágenes confirmaron que el SARS y la proteína RBD del nuevo coronavirus son similares en general. Sin embargo, los científicos descubrieron que el SARS-CoV-2 se une a los receptores ACE2 mucho más fuerte que el SARS. Este hecho puede explicar la alta contagiosidad y la inesperada alta tasa de propagación de la nueva enfermedad causada por el coronavirus.
Además, los científicos descubrieron pequeñas inserciones en la parte clave de la proteína RBD, cuyos análogos están presentes en las formas más infecciosas del virus de la gripe.
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Los científicos esperan que las fotos que han obtenido ayuden a descubrir medicamentos para neutralizar el virus antes de que penetre en las células o evitar que se multiplique en su interior.
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